Neue Pfade für Elektronen

Kürzer ist nicht immer besser: Neue Pfade für Elektronen

Die molekularen Vorgänge beim Transfer von Ladungen sind für die Konzeption von Werkstoffen zur Energieerzeugung und -verteilung von grundlegender Bedeutung. Dass wir dabei von der Natur noch vieles lernen können, stellten die Gruppen um Stefan Weber und Thorsten Koslowski vom Institut für Physikalische Chemie der Albert-Ludwigs-Universität Freiburg fest.
In Zusammenarbeit mit Kenichi Hitomi und Elizabeth D. Getzoff vom Scripps Research Institute im kalifornischen La Jolla untersuchten Till Biskup und Erik Schleicher aus der Arbeitsgruppe Weber Proteine aus der Familie der Photolyasen und Cryptochrome. Deren Vertreter erfüllen trotz homologer Strukturen zum Teil sehr unterschiedliche Aufgaben nach Anregung mit blauem Licht: Photolyasen reparieren durch UV-Licht geschädigte DNA, wohingegen die Cryptochrome unter anderem Tag-Nacht-Rhythmen regulieren oder den Zugvögeln bei der Orientierung entlang des Erdmagnetfeldes helfen. Ihnen gemein ist eine Kette von drei aromatischen Tryptophanresten, die so genannte Tryptophantriade, über welche Elektronen von der Oberfläche des Proteins zum Flavinadenindinukleotid-Kofaktor (FAD) im Innern gelangen können (siehe Abbildung).

Bei Messungen eines Cryptochroms aus dem Cyanobakterium Synechocystis sp. PCC6803 mit zeitaufgelöster Elektronenspinresonanz-Spektroskopie stellten die Physikochemiker fest, dass die Ladungsträger nicht den üblichen Weg einschlagen. Obwohl die aus vielen anderen untersuchten Proteinen bekannte Tryptophantriade vorhanden ist, wird sie nicht vollständig genutzt. Ein benachbarter Tryptophanrest (TrpC' in der Abbildung) ersetzt den üblicherweise verwendeten (TrpC) als letztes Glied der Kette. Dies ist umso überraschender, da das Elektron hierfür einen mehr als doppelt so großen Abstand überwinden muss.
Mit Unterstützung von Sebastian Krapf aus der Arbeitsgruppe Koslowski konnte das unerwartete Verhalten des Proteins dennoch theoretisch beschrieben und letztendlich auch verstanden werden. Die relative Orientierung der aromatischen Reste kompensiert den größeren Abstand der Redoxpartner, während die bessere Erreichbarkeit des neu gefundenen Tryptophans für Wassermoleküle den ladungsgetrennten Zustand stabilisiert.
Es zeigt sich, dass viele Einflüsse beim Design eines effektiven Ladungstransferpfads berücksichtigt werden müssen. Dem Verständnis des Großen Ganzen sind wir aber wieder einen Schritt näher gekommen.

 
Veröffentlichung: Till Biskup, Kenichi Hitomi, Elizabeth D. Getzoff, Sebastian Krapf, Thorsten Koslowski, Erik Schleicher und Stefan Weber, "Unexpected electron transfer in cryptochrome identified by time-resolved EPR spectroscopy", Angewandte Chemie International Edition 50 (2011) 12647–12651, http://dx.doi.org/10.1002/anie.201104321

Till Biskup, Kenichi Hitomi, Elizabeth D. Getzoff, Sebastian Krapf, Thorsten Koslowski, Erik Schleicher und Stefan Weber, "Identifikation unerwarteter Elektronentransferpfade im Cryptochrom durch zeitaufgelöste Elektronenspinresonanz-Spektroskopie", Angewandte Chemie 123 (2011) 12858–12862, http://dx.doi.org/10.1002/ange.201104321