Prof. Dr.-Ing Peter Gräber

Institut für Physikalische Chemie

Albert-Ludwigs-Universität Freiburg

Akademischer Werdegang

Forschung

H⁺-ATPase.

H⁺-ATPsynthasen sind membrangebundene Proteine, die die ATP-Synthese aus ADP und Phosphat katalysieren. Energetisch wird dies durch Kopplung der energieverbrauchenden chemischen Reaktion mit einem energieliefernden transmembranen Protonentransport ermöglicht. H⁺-ATPsynthasen bestehen aus einem hydrophoben, membranintegrierten F₀-Teil und einem hydrophilen F₁-Teil, der in den cytoplasmatischen Raum ragt. In E. coli hat der F₀-Teil die Untereinheiten ab₂c_9-14 und ist für den Protonentransport durch die Membran verantwortlich. Dabei bilden die c-Untereinheiten ein in die Membran eingebettetes Oligomer, an dem sich außen die beiden b- und die a-Untereinheiten befinden. Die b-Untereinheiten bilden eine außen liegenden Verbindung (über a und d) zwischen F₀ und F₁. Der F₁-Teil hat die stöchiometrische Zusammensetzung α₃β₃γδε, wobei der α₃β₃-Komplex drei katalytische Nukleotidbindungsplätze und drei nicht-katalytische Bindungsplätze bildet. Die γ- und ε- Untereinheiten bilden die zentrale Verbindung zwischen dem F₀- und dem F₁-Teil und sind Teil des Rotors.

Das von Boyer vorgeschlagene binding-change-Modell für den Katalysemechanismus geht von drei identischen Bindungsplätzen aus, die strenge Kooperativität zeigen. Jeder Bindungsplatz durchläuft dabei eine Abfolge von drei Konformationen. Die Rotationsbewegung der γ-Untereinheit induziert die Konformationsänderungen in den katalytischen Bindungstaschen.

Weder die Struktur der vollständigen H⁺-ATPsynthase noch der genaue Mechanismus der Energieübertragung zwischen der F₀- und der F₁-Einheit ist abschließend geklärt. Bisherige Experimente deuten darauf hin, dass die γ-Untereinheit die Energie der Protonierung-Deprotonierung der c-Untereinheiten durch eine Drehbewegung (c_9-12, ε und γ-Untereinheiten bilden den Rotor, blau im linken Bild) auf den α₃β₃-Komplex (zusammen mit a, b₂ und δ bilden sie den Stator, braun im linken Bild) übertragen könnte.

Funtkionsschema der H+-ATPase. P.Turina, D.Samoray and P.Gräber (2003) EMBO Journal 22, 418-426	Dreidimensionale Bildrekonstruktion der H+-ATPase aus E.coli aus elektronenmikospkopischen Aufnahmen. B.Böttcher, J.Bertsche, R.Reuter and P.Gräber (2000) J. Mol. Biol. 296, 449-457, Biochim. Biophys. Acta 1458, 404-416

Bakterielle Reaktionszentren

Die Photosynthese findet in den Chloroplasten von Algen und höheren Pflanzen sowie in Cyanobakterien und photosynthetischen Bakterien statt. Um die elektromagnetische Energie des Sonnenlichts in chemisch gebundene Energie umzuwandeln, werden einzelne Lichtquanten durch Lichtsammelkomplexe in der Zellmembran absorbiert und zu den Reaktionszentren weitergeleitet. Dort findet eine photoinduzierte transmembrane Ladungstrennung statt. Die so gespeicherte Energie läßt sich anschließend in einer Reihe von lichtunabhängigen Reaktionen (Dunkelreaktion der Photosynthese) in das für alle Lebewesen als Energieüberträger dienende Adenosintriphosphat (ATP) und in Reduktionsäquivalente umwandeln. In weiteren Reaktionen werden diese Substanzen zur Fixierung von CO₂ sowie für die Synthese chemischer Verbindungen, die die Zelle benötigt (wie z.B. Kohlenhydrate), eingesetzt.

Methoden

Fluoreszenz-Resonanz-Energie-Transfer             ... weiterlesen  

Fluoreszenz-Korrelations-Spektroskopie             ... weiterlesen

Einzelmolekül-Spektroskopie                                ... weiterlesen

Publikationen

Hier finden Sie die vollständige Publikationsliste

Fünf ausgewählte Publikationen:

EBEC 2012: Combining the multiple facets of bioenergetics

Comparison of the H+/ATP ratios of the H+-ATPsynthases from yeast and from chloroplast 

Subunit movements in single membrane-bound H+-ATPsynthases from Chloroplasts during ATP Synthesis

• B. Zimmermann, M. Diez, N. Zarrabi , P. Gräber, M. Börsch (2005), The EMBO Journal 24 (2005) 2053-2063

Movements of e-subunit during catalysis and activation in single membrane-bound H+-ATPsynthase 

• M. Diez, B. Zimmermann, M. Börsch, M. König, E. Schweinberger, S. Steigmiller, R. Reuter, S. Felekyan, V. Kudryavtsev, C. Seidel and P. Gräber (2004) Nature Structural & Molecular Biology 11 (2004) 135-141

Proton-powered subunit rotation in single membrane-bound F0F1-ATPsynthase